Estudios de complejos de cobre (II) para modelación del sitio activo de la proteína Prión

Abstract

El presente trabajo, se enmarca en el campo de la química bioinorgánica, específicamente en los estudios de modelación de sistemas inorgánicos en ambientes biológicos. Los estudios de modelación estructurales son planteados cuando se pretende explicar como un sistema fundamentalmente inorgánico influencia un fenómeno biológico. El sistema biológico de interés es la proteína Prión, señalada como la causa de un nuevo grupo de enfermedades (nuevo agente patológico), las enfermedades del Prión o encefalopatías espongiformes. Se atribuyen al Prión: la Enfermedad de las vacas locas (Mad Cow disease) que afecta al ganado vacuno, el Kurú y la nueva variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (NV-CJD) que afectan al ser humano. Estudios previos revelan que parte del proceso patológico. Sino el desencadenante sería un cambio en la estructura de la proteína Prión. Como la proteína posee sitios de cobre determinantes de la estructura, el presente trabajo se enmarca dentro del campo de la bioinorgánica, planteando un estudio de modelación sobre el ambiente de tales sitios de cobre. Con este propósito se sintetizó complejos de cobre (II), que simulan el ambiente geométrico y de coordinación del sitio o centro activo de cobre en la proteína Prión, los cuales se caracterizan por absorción atómica, difracción de Rayos X y espectros I.R. y U.V.-Visible. Las pruebas cinéticas con cobre(l) permiten establecer el comportamiento de estos modelos frente a sistemas rédox, proponiéndose un mecanismo probable de las causas del cambio estructural de la proteína Prión.