Caracterización de la proteína α-actinina TvACTN3 como una proteína de unión a RNAm que participa en la regulación post-transcripcional por hierro en Trichomonas vaginalis

Abstract

Trichomonas vaginalis, el protozoario parásito responsable de la tricomonosis tiene una alta dependencia a hierro. El hierro regula algunos de sus factores de virulencia a nivel transcripcional y post-transcripcional. En T. vaginalis dos estructuras parecidas a elementos de respuesta a hierro (IRE-like) fueron caracterizadas en los mRNA de TvCP4 y TvCP12; dos cisteína proteinasas reguladas diferencialmente por hierro. Aunque la aconitasa y proteínas reguladoras del hierro (IRPs) no están presentes en T. vaginalis, se ha observado que proteínas citoplásmicas de este parásito pueden unirse a IREs, una de las proteínas identificadas fue la α-actinina de 135 kDa (TvACTN3). Para caracterizar a TvACTN3 como proteína de unión a IREs. Se clonó y expresó la proteína completa y los dominios de TvACTN3, se generaron anticuerpos policlonales. Mediante fraccionamiento celular y microscopia confocal observamos la localización citoplásmica de TvACTN3 y mediante ensayos funcionales observamos que TvACTN3r a través del Dominio II interacciona con los IREs de tricomonas y de humano; la unión es dependiente de hierro. Por lo tanto, TvACTN3 es otra proteína multifuncional de T. vaginalis y podría participar en la regulación de la expresión de genes mediada por hierro a través de un mecanismo post- transcripcional paralelo al sistema tipo IRE/IRP.