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Ochoa, K., (2017). Hidrólisis enzimática en una y dos etapas de la proteína de la cañihua Chenopodium pallidicaule Aellen., para obtener péptidos bioactivos [Tesis, Universidad Nacional Agraria La Molina]. https://hdl.handle.net/20.500.12996/3055
Ochoa, K., Hidrólisis enzimática en una y dos etapas de la proteína de la cañihua Chenopodium pallidicaule Aellen., para obtener péptidos bioactivos [Tesis]. : Universidad Nacional Agraria La Molina; 2017. https://hdl.handle.net/20.500.12996/3055
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title = "Hidrólisis enzimática en una y dos etapas de la proteína de la cañihua Chenopodium pallidicaule Aellen., para obtener péptidos bioactivos",
author = "Ochoa Pachas, Karina Guadalupe",
publisher = "Universidad Nacional Agraria La Molina",
year = "2017"
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En el presente estudio, se obtuvieron hidrolizados proteicos con potencial bioactivo, capacidad antioxidante y antihipertensiva a partir de un concentrado proteico de cañihua (79.38 %, p/p) mediante hidrólisis enzimática utilizando las enzimas comerciales Alcalasa® (endoproteasa), Neutrasa® (endoproteasa) y Flavourzyme® (complejo proteasa/peptidasa) en una y dos etapas. Los mayores grados de hidrólisis (GH) se obtuvieron a los 240 minutos para las reacciones en una etapa con Alcalasa y Neutrasa con valores de 42.82 y 35.96 por ciento, respectivamente. Un incremento importante en el GH se obtuvo cuando se combinaron las enzimas (reacciones de dos etapas) Alcalasa/Flavourzyme y Alcalasa/Neutrasa con valores de 46.76 y 60.28 por ciento, respectivamente. La capacidad antioxidante (CAOX) ABTS+ in vitro aumentó con el GH de la proteína, obteniéndose los valores mayores con reacciones de dos etapas, donde las combinaciones Alcalasa/Neutrasa y Alcalasa/Flavourzyme dieron valores ABTS+ en el rango de 3 y 3.50 μmol de equivalente trolox (TE)/mg de proteína, respectivamente. Los valores IC50 dependieron principalmente del tipo de enzima o la mezcla de enzimas utilizadas, mientras que el GH tuvo una relación directa con la CAOX. Los mejores resultados fueron obtenidos con la combinación de enzimas Neutrasa/Alcalasa (180 min de reacción) alcanzando un IC50 de 0.12 mg de proteína/ml, a esta condición un GH de 42.19 por ciento y un valor ABTS+ de 2.12 μmol TE/mg de proteína, fue obtenido. Al evaluar la estabilidad del hidrolizado frente a las condiciones gastrointestinales utilizando un modelo in vitro (hidrólisis secuencial con pepsina y pancreatina), se obtuvo un IC50 de 0.07 mg/ml de proteína al final de la reacción, lo que indicaría que los péptidos muestran estabilidad a las condiciones de ensayo
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