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Title: Comparación de la actividad catalítica de enzimas de la vía de Halliwell-Asada entre plantas de Myrciaria dubia camu-camu que producen frutos de alto y bajo contenido de vitamina C
Advisor(s): Utia Torrejón, Patricia; Castro Gómez, Juan Carlos; Vílchez Alcalá, Luis Alberto
Issue Date: 2013
Institution: Universidad Nacional de la Amazonia Peruana
Abstract: Myrciaria dubia “camu-camu” es un frutal de gran interés económico para nuestra región y el país. Porque exhibe diversas sustancias de gran interés para la salud humana con aplicación en la industria farmacéutica. Pero sobre sale por presentar un alto contenido de vitamina C a nivel mundial. Sin embargo, muy poco se sabe de los mecanismos que regulan la biosíntesis y reciclaje y por ende la acumulación de esta vitamina en plantas. Por esta razón, el objetivo de esta investigación fue comparar la actividad catalítica de enzimas de la vía de Halliwell-Asada entre plantas de M. dubia que producen frutos con alto y bajo contenido de vitamina C. Los frutos verdes de M. dubia fueron obtenidas de la colección de germoplasma de “camu-camu” del Instituto Nacional de Innovación Agraria-Iquitos. Las proteínas totales fueron extraídas y cuantificadas con el método de Bradford y la actividad catalítica de las enzimas de la vía de Halliwell-Asada fueron medidas con métodos estándares de dos réplicas biológicas y dos réplicas técnicas. Todas las enzimas de la vía de Halliwell-Asada presentaron actividad catalítica en cáscara y pulpa de M. dubia. Ascorbato peroxidasa exhibió mayor actividad catalítica en frutos con bajo contenido de vitamina C, con una diferencia significativa solo en pulpa (F = 6,4; gl = 3; P = 0,05). Mientras que Monodehidroascorbato reductasa, Dehidroascorbato reductasa y Glutatión reductasa presentaron mayor actividad catalítica en frutos con alto contenido de vitamina C. En conclusión, las diferencias en el contenido de vitamina C en M. dubia, se atribuyen en parte, a la actividad catalítica variable de las enzimas de la vía de Halliwell-Asada, en particular con las enzimas Monodehidroascorbato reductasa, Dehidroascorbato reductasa y Glutatión reductasa.

Myrciaria dubia "camu-camu" is a fruit of great economic interest for our region and our country, because it holds various substances of great interest to human health with application in the pharmaceutical industry. One of the highlights of this plant in the world is the high content of vitamin C it keeps. Nevertheless, very little is known about the mechanisms that regulate its biosynthesis and recycling and thus the accumulation of this vitamin in the plants. Therefore, the aim of this research was to compare the catalytic activity of enzymes of the Halliwell-Asada pathway between plants of M. dubia that produce fruits with high and low contents of vitamin C. Unripe fruits of M. dubia were obtained from the germplasm collection of "camu-camu" at the National Institute of Agrarian Innovation in Iquitos. Total proteins were extracted and quantified by the Bradford method and the catalytic activity of the enzymes of the Halliwell-Asada pathway were measured with standard methods using two biological replicates and two technical replicates. All enzymes of the Halliwell-Asada pathway showed catalytic activity in skin and pulp of M. dubia. Ascorbate peroxidase showed higher catalytic activity in fruits with low content of vitamin C, with a significant difference only in pulp (F = 6,4; gl = 3, P = 0,05). While Monodehydreascorbate reductase, Dehydreascorbate reductase and Glutathione reductase showed higher catalytic activity in fruits with high content of vitamin C. In conclusion, the differences in the content of vitamin C in M. dubia, are attributed in part to the variable catalytic activity of the enzyme of the Halliwell-Asada pathway, particularly with enzymes Monodehydreascorbate reductase, Dehydreascorbate reductase and Glutathion reductase.
Discipline: Farmacia y Bioquímica
Grade or title grantor: Universidad Nacional de la Amazonía Peruana. Facultad de Farmacia y Bioquímica
Grade or title: Químico Farmacéutico
Register date: 25-Jan-2017; 25-Jan-2017



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