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Talledo Rivera, Miguel Ángel Francisco
Sheen Cortavarría, Patricia
León Janampa, Nancy
2020-12-02T15:12:06Z
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2012
León, N. (2012). Clonamiento y expresión de la proteína recombinante homóloga a catepsina l del metacéstodo de Taenia solium. Tesis para optar el título de Bióloga Genetista Biotecnóloga. Escuela Académico Profesional de Genética y Biotecnología, Facultad de Ciencias Biológicas, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Lima, Perú.
https://hdl.handle.net/20.500.12672/15548
Publicación a texto completo no autorizada por el autor
Taenia solium es un céstodo de vida parásita, cosmopolita y tiene como hospedero definitivo al hombre. Estos helmintos aplanados son los responsables de infestaciones frecuentes en zonas endémicas en América Latina, Asia y África, así como en naciones desarrolladas con flujo masivo de inmigrantes provenientes de áreas endémicas. La teniosis se produce cuando el hombre consume las larvas (cisticercos) de Taenia solium, mientras que la cisticercosis es causada por el consumo de los huevos. Estos últimos se desarrollan hasta cisticerco en diferentes tejidos, principalmente en el sistema nervioso central, causando la neurocisticercosis, la que se caracteriza por lesiones y diferencias en la respuesta inmunológica del huésped frente al parásito. Las manifestaciones clínicas más frecuentes son epilepsia, signos neurológicos de focalización, hipertensión endocraneal y deterioro cognitivo. En estudios realizados a partir de fluido de cisticerco se reportaron proteínas antigénicas importantes como la cisteín proteasa homóloga a catepsina L, la cual interviene en la invasividad del cisticerco, desde el tracto digestivo del hospedero hasta el músculo y sistema nervioso, a través del torrente sanguíneo. En el presente trabajo, se ha identificado el gen de una proteína similar a catepsina L de cisticerco a partir del genoma de T. solium, secuenciado en el laboratorio de Bioinformática y Biología Molecular (UPCH). La región codificante madura de la secuencia homóloga a Catepsina L fue de 633 nt, esta secuencia fue clonada y expresada en el vector pET28a; la proteína expresada de 22.3 kDa se encontró en el sedimento del lisado celular de Escherichia coli BL21 (DE3), sistema procariótico de expresión, lo cual indica que fue insoluble. Con el propósito de obtener la proteína soluble, se estandarizó la temperatura de crecimiento bacteriano, el tiempo de inducción y la concentración de IPTG, pero no fue posible lograrlo, posiblemente por las glicosilaciones postraduccionales que presenta esta proteína, y que que las bacterias no pueden realizar.
Tesis
spa
Universidad Nacional Mayor de San Marcos
info:eu-repo/semantics/closedAccess
Repositorio de Tesis - UNMSM
Universidad Nacional Mayor de San Marcos
ADN recombinante
Tenia
ADN - Análisis
Clonación molecular
Clonamiento y expresión de la proteína recombinante homóloga a catepsina l del metacéstodo de Taenia solium
info:eu-repo/semantics/bachelorThesis
Universidad Nacional Mayor de San Marcos. Facultad de Ciencias Biológicas. Escuela Académico Profesional de Genética y Biotecnología
Genética y Biotecnología
Titulo Profesional
Bióloga Genetista Biotecnóloga
PE
https://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.06.07
https://purl.org/pe-repo/renati/level#tituloProfesional
https://purl.org/pe-repo/renati/type#tesis
Pública



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