Determinación de la Estructura Primaria y Terciaria de las Profilinas Vegetales que Presentan Reactividad Cruzada con Mayor Frecuencia

Abstract

Hasta el día de hoy se conoce que las reactividades cruzadas en las proteínas se deben según la OMS a compartir más del 70% de identidad primaria y la mayoría se describen en especies filogenéticamente cercanas, sin embargo, hay estudios que indican que no solo para tener este tipo de reacción se debe a la estructura lineal de las proteínas sino a la estructura terciaria. Actualmente solo se han registrado 5 estructuras de profilinas vegetales y con este trabajo se logró modelar por predicción estructural y optimización por dinámica molecular 59 estructuras moleculares teniendo como molde a la proteína 5EM0 de Art v 4 (Artemisa vulgaris). Todas las estructuras fueron modeladas por el programa MODELLER y todas pasaron por simulación y dinámica molecular bajo las mismas condiciones a 36.5 ºC termostato Nose-Hoover, ensamble NVT, con un campo de fuerza OPLSAA y una trayectoria promedio de 100 ns. Para la validación y análisis de las profilinas estudiadas se uso el servidor gratuito ProSa (validar la estructura de la proteína), Ramachandran (indica las configuraciones permitidas de los aminoácidos), RMSD (cálculo de la estabilidad de la proteína con respecto al tiempo), RMSF (fluctuación de los aminoácidos con respecto al tiempo) y APBS (potencial electrostático para medir las interacciones electrostáticas en medios acuosos). Con toda esta base de datos generada (59 estructuras) es posible explicar de una forma más consistente la reactividad cruzada de ciertas familias de proteínas vegetales por su estructura y su potencial electrostático. Se espera contribuir con los estudios alergénicos desde un punto de vista in silico para luego ser aplicado en las investigaciones prácticas. Palabras claves: in silico, profilinas, reactividad cruzada, modelamiento molecular.