Determinación mediante simulación de dinámica molecular, de la influencia de la temperatura en la polcalcina PHL P 7 presente en maíz ( Zea mays) respecto a su forma aislada e interctuante con la IGE

Abstract

La proteína Phl p 7 es una de las polcalcinas mejor caracterizadas con respecto a la reactividad cruzada entre la IgE y su estructura tridimensional, ya que posee la mayor cantidad de epítopos. En el presente trabajo se ha hecho un estudio in silico investigando las diferentes interacciones de unión entre la Phl p 7 de Zea Mays sometida a diferentes temperaturas (17 °C, 37 °C, 57.9 °C, 77.3 °C y 97.3 °C) y un fragmento de unión a antí- geno (Fab) adoptando dinámica molecular (DM). Con el objetivo de dilucidar los detalles moleculares de esta polcalcina se realizaron diferentes DM a 500 ns únicamente de la Phl p 7 a las diferentes temperaturas mencionadas anteriormente. Después se procedió a hacer una acoplamiento molecular entre las estructuras resultantes de la Phl p 7 después de las DM y la región Fab. Obteniendo como resultado 10 diferentes estructuras cuaternarias, basados en datos como la energía global, área de interfaz y penetración de la Phl p 7 dentro del sitio de complementariedad (CDR). A continuación, se realizaron diferentes DM de 100 ns para estas 10 diferentes estructuras cuaternarias a condiciones fisiológicas (37 °C y 1 bar). La energía libre de enlace se evaluó con la mecánica molecular de área superficial de Poisson-Boltzmann (MM/PBSA). Se utilizó este método para evaluar la variación de la afinidad de la Phl p 7 después de haber sido sometida a diferentes tem- peraturas. Nuestros resultados muestran que a pesar de haber sometido a la polcalcina a altas temperatura como a 77.3 °C presentó varias características óptimas para que se de una reacción espontanea de unión entre la Phl p 7 y el CDR. También sucedió esto con la estructura de la Phl p 7 después de someterla a 17 °C. Los resultados muestran que la Phl p 7 presenta una alta termoestabilidad y una estructura con varios epítopos, lo que conlleva a que se de una gran probabilidad de desencadenar una alergia mediada por IgE.