Purificación y caracterización de una lectina tipo C del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta “Shushupe“

Abstract

Expone que se ha purificado la lectina verdadera aislada del veneno de Lachesis muta y se han determinado sus propiedades bioquímicas y biológicas. La purificación se logró utilizando como único paso cromatográfico una columna de DEAE-Sephadex A-50. La proteína no enzimática fue reconocida debido a su capacidad para aglutinar glóbulos rojos humanos. La purificación obtenida fue de 3,6 veces y la lectina representó el 3,5 % respecto a la proteína total. El análisis por PAGE-SDS, demostró que la lectina de L. muta tiene un peso molecular de 27,5 kDa en su forma dimérica y 14,3 kDa en su forma monomérica. La lectina tuvo mayor afinidad por la lactosa, seguida de galactosa, arabinosa, sacarosa y glucosa. Por otro lado, no puede reconocer residuos de maltosa, manosa ni fructosa. La lectina de L. muta ha sido clasificada dentro de las lectinas tipo C debido a que fue inhibida por EDTA, DTT y 2β-ME y la inhibición causada por 0,125 - 0,5 mM de EDTA fue anulada por los iones calcio, magnesio y manganeso. Se trata de una proteína estable al pH y a la temperatura, ya que se une a los glóbulos rojos a diferentes valores de pH (4 a 9) y tolera temperatura desde 30 hasta 70 °C. Por último, se trata de un componente no tóxico para ratones albinos, no interviene en la coagulación sanguínea, pero es reconocida por el antiveneno lachésico monovalente (INS, Lima-Perú) y por lo tanto, antigénica.