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Mavila, A., (2024). Caracterización biofísica y estructural de la subunidad biotin-carboxilasa de la enzima acetil-coa carboxilasa de una microalga oleaginosa ankistrodesmus SP [Universidad Nacional de la Amazonía Peruana]. https://hdl.handle.net/20.500.12737/10888
Mavila, A., Caracterización biofísica y estructural de la subunidad biotin-carboxilasa de la enzima acetil-coa carboxilasa de una microalga oleaginosa ankistrodesmus SP []. PE: Universidad Nacional de la Amazonía Peruana; 2024. https://hdl.handle.net/20.500.12737/10888
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title = "Caracterización biofísica y estructural de la subunidad biotin-carboxilasa de la enzima acetil-coa carboxilasa de una microalga oleaginosa ankistrodesmus SP",
author = "Mavila Soria, Andry Mercedes",
publisher = "Universidad Nacional de la Amazonía Peruana",
year = "2024"
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El agotamiento de los recursos fósiles, la preocupación relacionada con sus emisiones y sobre todo el incremento de la contaminación ambiental han generado la exploración de nuevas fuentes de energías renovables, que se basan en materias primas naturales como las microalgas oleaginosas. Entre estas, Ankistrodesmus sp., una microalga nativa de la Amazonía peruana, puede ser aprovechada con fines bioenergéticos. El objetivo de la presente investigación fue caracterizar biofísica y estructuralmente la subunidad Biotin carboxilasa de la enzima ACCasa de una microalga oleaginosa amazónica Ankistrodesmus sp. El gen que codifica la BC fue clonado, expresado y la proteína recombinante (AnkBC) purificada por cromatografía. Posteriormente, AnkBC fue caracterizada biofísica y estructuralmente. La proteína AnkBC monomérica purificada mostró una masa molecular de 56 kDa en SDS-PAGE. El perfil de dispersión de luz a múltiples ángulos (SEC-MALS) demostró que la proteína forma un homodímero de 105,47 kDa. La espectroscopía de dicroísmo circular reveló que el homodímero mostró estabilidad conformacional. Finalmente, el análisis in silico de AnkBC mostró un homodímero conformado por tres dominios, característicos de la superfamilia de unión a biotina dependientes de ATP. En conclusión, el estudio proporciona una comprensión detallada de las características biofísicas y estructurales de la subunidad biotina carboxilasa (BC) de Ankistrodesmus sp., abarcando desde su clonación hasta la determinación de su estructura tridimensional por métodos bioinformáticos, esta información no solo profundiza en el conocimiento fundamental sobre la enzima ACCasa en microalgas oleaginosas, sino que también abre nuevas posibilidades en la aplicación práctica de esta información en la biotecnología y la producción de biocombustibles.
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