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Uchima, M., (2018). Caracterización del gen putativo responsable de la actividad exo-hidrolasa en órganos reservantes de yacón Smallanthus sonchifolius (Poepp. & End..) H. Robinson [Universidad Nacional Agraria La Molina]. https://hdl.handle.net/20.500.12996/3834
Uchima, M., Caracterización del gen putativo responsable de la actividad exo-hidrolasa en órganos reservantes de yacón Smallanthus sonchifolius (Poepp. & End..) H. Robinson []. PE: Universidad Nacional Agraria La Molina; 2018. https://hdl.handle.net/20.500.12996/3834
@misc{sunedu/3012516,
title = "Caracterización del gen putativo responsable de la actividad exo-hidrolasa en órganos reservantes de yacón Smallanthus sonchifolius (Poepp. & End..) H. Robinson",
author = "Uchima Flores, Mariella Hiromi",
publisher = "Universidad Nacional Agraria La Molina",
year = "2018"
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La presente investigación tuvo como objetivo la caracterización del gen responsable de la actividad fructano-exohidrolasas a partir de las raíces reservantes de yacón (Smallanthus sonchifolius) obtenidas de la estación experimental “Baños del Inca” en Cajamarca, perteneciente al Instituto Nacional de Innovación Agraria (INIA). La estandarización de un protocolo de extracción de RNA total a partir de las raíces reservantes de yacón se realizó utilizando el protocolo CTAB, las modificaciones del protocolo se basaron en el aumento de antioxidantes. El diseño de primers permitió la obtención de secuencias codificantes traslapadas del gen FEH mediante la técnica RT-PCR, así como para obtención del extremo 3´ del ARNm. Para esta región se utilizó técnicas variantes de PCR como: RACE, IPCR y semi-Nested, siendo esta última esencial para la obtención del extremo no codificante 3´. El ensamblaje de los fragmentos permitió determinar cerca del 80 por ciento de la secuencia y la construcción del árbol filogenético estableció que la secuencia en estudio corresponde a la 1-fructano exohidrolasa (1-FEH) en yacón, presentando un alto grado de identidad respecto a las 1-FEHs de: C. intybus (88.5 por ciento), H. tuberosus (88.2 por ciento), V. herbácea (86.5 por ciento) y A. lappa (85 por ciento). La propuesta de la estructura de la enzima por homología, realizada mediante los programas: Swiss Model y PyMOL mostró similitud estructural respecto a la estructura base de las glicósido hidrolasa 32, así también la presencia de dos de los tres residuos claves pertenecientes a la triada catalítica y la ausencia de sitios de N-glucosilación cerca a la hendidura.
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